一个重达几百磅、笨重的灰色金属盒子，上面装饰着笨拙的老式旋钮和表盘，大到足以装满一间普通办公室，你会怎么称呼它?大多数读者可能会耸耸肩——除非他们碰巧是生物化学家，他们会立即宣布答案:贝克曼模型E。

更确切地说，这个怪兽是贝克曼E型分析超离心机，博物馆里陈列着它的一个很好的例子。该仪器于1947年开发，围绕一个真空室组织，其中的转子可以以非常高的速度旋转，并持有可以查看和拍照的样品。普通离心最常用的用途是分离和纯化大分子。相比之下，分析式超离心法是一种描述蛋白质和核酸大小、形状和相互作用的有力方法。因此，我们可以确定一个分子的基本属性，如分子量，以及它是否与其他分子结合。

在超级离心机商业化之前，一个有进取心的科学家不得不从零开始自己制造仪器。第一个这样做的人是20世纪20年代的瑞典化学家西奥多·斯维德伯格(Theodore Svedberg)，他得到的永远的奖励就是沉降的基本单位(符号S)是以他的名字命名的。(沉淀是粒子在流体中移动的速率。)利用他的技术，斯维德伯格第一个证明了蛋白质是高分子量的离散分子。这一事实现在看来是如此明显，以至于我们可能会忘记，仅仅在一百年前，这些生命的基本实体是多么的神秘和鲜为人知。

最著名的依赖E模型的实验无疑是Meselson-Stahl实验。这两位哈佛大学的研究人员，Matthew Meselson和Frank Stahl，展示了在复制-有丝分裂过程中合成一个新的DNA副本的过程中，每个产生的双螺旋都包含了一条来自原始DNA的链和一条新合成的链。这个实验技术上很复杂，但概念上很简单，因此被霍勒斯·贾德森(Horace Judson)在他的经典分子生物学史中称为“生物学中最美丽的实验”。创世第八天(1971)。

我个人与E模型的互动发生在1976年，当时我正在研究细菌核糖体的结构。这种由55种不同的蛋白质和3种RNA组成的巨大大分子组合，对于当时存在的物理化学技术来说几乎是棘手的。我把问题分解成更小的部分，用模型E证明了一种特定的蛋白质(名为L24)确实与核糖体RNA的特定序列结合。尽管这在当时是一个有用的(令人激动的)发现，但这项工作现在已经完全被细菌核糖体的完整x射线晶体结构的测定所取代，这一壮举使文卡特拉曼·拉玛克里希南、托马斯·斯泰茨和阿达·约纳特获得了2009年的诺贝尔化学奖。

正如单个科学家的工作可能会被后来的发展所掩盖，仪器也可能如此。在20世纪早期，分析超离心力取代了粘度测量(本质上是流体对搅拌的阻力)，成为表征蛋白质和核酸最简便的方法。到了20世纪70年代，色谱、电泳和各种形式的光谱学把E型电池降级到地下室储存位置，而且该仪器不再在商业上可用。贝克曼库尔特提供了一种叫做ProteomeLab的后续仪器，你可以花大约25万美元购买它。它的外观小巧而现代，在分析能力上也更为复杂，但远不如它的前任、庞大而富有传奇色彩的Model E那么可爱。